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LOS AMINOÁCIDOS
Son las unidades monoméricas de las proteínas. Se obtienen por hidrólisis. Existen 20 aminoácidos y de cuya combinación entre ellas se originan las proteínas típicas para cada organismo. Poseen una función amígeno y una carboxílica en un mismo átomo de carbono.
                  R                           NH
                   |                             |
              H N--C--H     o    H--C--COO
                   |                             |
                  COOH                   R

Excepto la prolina y la hidroxiprolina, todos los aminoácidos que constituyen las proteínas, tienen la misma formula general.
Los aminoácidos libres tienen interés porque algunos contribuyen al aroma y sabor de algunos alimentos.
Otros aminoácidos, hidroxiprolina e hidroxilisina, se presentan en ciertas proteínas estructurales, incluyendo el colágeno.
Los aminoácidos pertenecen a la serie L, también existen en la naturaleza D-aminoácidos, pero no en las proteínas.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Existen varios sistemas de clasificación de los aminoácidos pero es mas útil estudiarlos en función de las propiedades de sus cadena laterales, que en función de sus estructuras químicas

1)    Con cadenas laterales alifáticas: Glicina, valina,leucina, Isoleucina
2)    Con cadenas laterales que contienen grupos hidroxilos: Serina y treonina
3)    Con cadenas laterales que contienen átomos de azufre: Cistina, Cisteina y metionina.
4)    Con cadenas laterales que contienen grupos ácidos: Aspartico y Glutámico.
5)    Con cadenas laterales que contienen grupos básicos: Arginina, lisina, histidina.
6)    Con cadenas laterales que contienen anillos aromáticos.
7)    Iminoácidos: Prolina, hidroxiprolina

color marrón= aminoácidos hidrófobos; color verde= aminoácidos polares;
color fuchsia = aminoácidos ácidos; color turquesa = aminoácidos básicos

ENZIMAS
CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

En una transformación dada de "A" a "P" , "A" representa las moléculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energía que los separa; si no es por ella, A no existiría, puesto que no sería estable y se habría transformado en P. Este escollo es una barrera energética, la energía de activación (Ea), que corresponde al estado de transición.

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA  

La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el
Estado de transición.
E + S 
--
ES
--
E + P 
El sustrato se une al enzima a través de numerosasinteracciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc, en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituído por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan:

Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

VITAMINAS
Algunas vitaminas son necesarias para la actuacisn de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabslicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabslicos, como puede verse en la tabla adjunta:
VITAMINAS
FUNCIONES
Enfermedades carenciales
C (acido ascsrbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la smntesis de colageno
Escorbuto
B1 (tiamina)
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos
Beriberi
B2 (riboflavina)
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
Dermatitis y lesiones en las mucosas
B3 (acido pantotinico)
Constituyente de la CoA
Fatiga y trastornos del sueqo
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Depresisn, anemia
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Anemia perniciosa
Biotina
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos.
Fatiga, dermatitis...

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.
La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza. 
CLASIFICACION DE ENZIMAS

Oxido-reductasas  (Reacciones de oxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide


Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

Grupos aldehidos
Grupos acilos
Grupos glucosilos
Grupos fosfatos (kinasas)


Hidrolasas (Reacciones de hidrslisis)
Transforman polmmeros en monsmeros.
Actuan sobre:
Enlace ister
Enlace glucosmdico
Enlace peptmdico
Enlace C-N

Liasas
(Adicisn a los dobles enlaces
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

 Isomerasas
(Reacciones de isomerizacisn)
 Ligasas
(Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

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