Proteinas

Las proteínas, son compuestos cuaternarios formados de carbono hidrógeno, oxígeno y Nitrógeno, a los que se agrega casi siempre en pequeña proporción el Azufre y a veces fósforo, hierro, zinc y cobre. Son polímeros de alto peso molecular, y de una estructura compleja. Las unidades monoméricas que las componen se denominan aminoácidos, están unidos por un único tipo de enlace, el enlace peptídico, y la gama de diferentes aminoácidos esta estrictamente limitada en numero. Además, la cadena polipeptídica de las proteínas nunca es ramificada. La especial característica de las proteínas radica en la sutileza y diversidad de variaciones, tanto de estructura como de función que la "naturaleza" consigue a expensas de este modelo único.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS:

Estructura Primaria: Es la secuencia u orden característico de los aminoácidos en la cadena proteíca que se mantienen por el enlace peptídico.

H N-CH--COOH + H N--CH--COOH

ê ê

R' R"

O H

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H N-CH—C - N-CH--COOH

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R' R"

Cada proteína presenta una secuencia única de aminoácidos en una cadena de longitud definida. Las proteínas tienen plegamientos mas compactos y viene determinado por su secuencia aminoacídica, algunas proteínas constan de dos o mas cadenas polipeptídicas mantenidas unidas por enlaces no covalentes.

Estructura secundaria: Es la disposición espacial o conformación de la cadena polipeptídica de presentarse en forma de hélice, hoja plegada y al azahar. Dentro de la molécula, el exclusivo plegamiento de la cadena polipeptídica se mantiene por enlaces del hidrógeno. Son especialmente importantes en el mantenimiento de las ordenadas relaciones espaciales a lo largo de la cadena polipeptídica. Cuando estos se unen reiteradamente el oxígeno carboxilico de un aminoácido con el hidrógeno amínico del aminoácido situado tres restos a mas alejado de la cadena polipeptídica, el resultado es la bien conocida hélice a.

Estructura Terciaria: determinado por las interacciones que se establecen entre los diferentes radicales libres de los aminoácidos y que establecen asociaciones típicas entre aminoácidos, de la molécula polipeptídica.. Así tenemos los enlaces covalentes, también denominados puentes disulfuro, que se encuentran uniendo restos de cisteína.

NH NH

| |

CH--CH --S--S--CH --CH

| |

C=O C=O

Los aminoácidos poseen enlaces hidrofóbicos dirigidos hacia el centro de la molécula plegada, donde están rodeados de otros restos hidrofílicos, esto es un factor esencial para el mantenimiento del correcto plegamiento de la cadena polipeptídica

Las cadenas laterales de los aminoácidos en estructura helicoidales se orientan hacia el exterior (es decir, alejándose del eje de la hélice) y se forman entre ellas enlaces que estabilizan el completo plegamiento de la cadena polipeptídica en las proteínas globulares

Los grupos Aminos y Carboxilos se representan en forma ionizada, conocida como ión híbrido, que es la que predomina a valores neutros de pH.

Estructura Cuaternaria: determinado por la unión de varias cadenas peptídicas, que se enrollan entre sí formando subunidades y estas se unen mediante puentes disulfuro, enlaces salinos o de hidrógeno.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

Cualquiera que sea el papel biológico desempeñado por una proteína determinada, siempre depende del correcto plegamiento del esqueleto de la cadena, que permite mantener las correctas relaciones espaciales entre las cadenas laterales de sus aminoácidos. No es sorprendente que los valores extremos de pH, así como elevadas temperaturas, rompan las fuerzas que mantienen este correcto plegamiento, produciéndose la "desnaturalización" de la proteína. En pocos casos puede conseguirse que proteínas muy puras recuperen su correcta organización tras una desnaturalización, pero en los alimentos es muy poco probable que esto ocurra. Es mucho mas probable que las proteínas desplegadas interaccionen unas con otras, lo que conduce a precipitación, solidificación o formación de galés. Por ejemplo cuando la clara del huevo, constituida casi exclusivamente por agua (88%)y proteína (12%) se calienta, la desnaturalización da lugar a una sólida red de gel en la que queda atrapada el agua. Las desnaturalización proteica en los alimentos no es necesariamente indeseable. Las verduras se escaldan con vapor o en agua hirviendo, antes de ser congeladas para inactivar ciertas enzimas, particularmente la lipooxigenasa.

Gelificación es un proceso por el cual las proteínas tienen la capacidad de absorber agua y que es favorecido por la presencia de los enlaces de hidrógeno y los grupos ionizables.

La hidrólisis es un mecanismo enzimático, químico por el cual se rompe el enlce peptídico.

Clasificación de las Proteínas:

a) Proteínas simples: compuesto de sólo aminoácidos o sus derivados. Ejemplo: Albúminas (albúmins del huevo, suero), Globulinas (seroglobulinas y ovoglobulinas), Glutelinas: (trigo), Prolaminas (zeina del maíz y gliadina del trigo), Escleroproteínas (colágeno, queratina, gelatina), Histonas (nucleohistonas del timo), Protaminas ( salmina y esturina)

b) Proteínas Conjugadas: Son proteínas unidas a algunas sustancias no proteícas (llamado Grupo Prostético). Son: Nucleoproteínas (nucleína), Glucoproteínas y Mucoproteínas proteíans con grupo prostético de tipo carbohidrato (mucina de la sangre), Fosfoproteína (caseína), Cromoproteína (hemoglobina, hemocianina, flavoproteínas), Lipoproteínas (prot. unida al colesterol), Metalopropteínas (cobre: ceruplasmina)

c) Proteínas derivadas:

Primarios; proteínas coagulables obtenidas por desnaturalización. Ejem. Proteasas. Secundarios Proteínas obtenidas por hidrólisis parcial o completa. Ejem: Proteosas, peptonas y eptidos.

FUNCION
Estructural	Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.
Enzimatica	Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
Hormonal	Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas
Defensiva	Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno
Transporte	Hemoglobina Hemocianina Citocromos
Reserva	Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche esz

Las proteínas desempeñan numerosas funciones en los sistemas vivos. Las enzimas, catalizadores de los que dependen todas las reacciones químicas que tienen lugar en todos los procesos de la vida, son proteínas. Las moléculas transportadoras, como por ejemplo la hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre, o las permeasas, que controlan el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, a menudo contra gradiente de concentración, también son proteínas. Otro grupo de proteínas son las inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos que proporcionan las defensas de los animales frente a los microorganismos invasores. Estas tres clases de proteínas, siendo con mucho las enzimas las mas numerosas, se caracterizan por su capacidad para unirse específicamente a otras moléculas como parte de su función fisiológica. En términos estructurales, presentan en común una organización globular de sus cadenas polipeptídicas. La mioglobina, como muchas otras proteínas transportadoras y enzimas, tiene un grupo prostético es decir, un componente no proteico que participa en la función transportadora o catalítica

El colágeno es una proteína en la que se excluye toda posibilidad de ordenamiento plegado, globular y compacto. En su lugar se puede esperar una molécula extendida muy ordenada. Las proteínas con este tipo de configuración desempeña un papel estructural en los tejidos animales y una de ellas, el colágeno, tiene una influencia decisiva sobre la estructura de la carne

Un tercer grupo incluye aquellas que desempeñan una función nutricional, ya sea en la transmisión de nutrientes de la madre a las crías (la caseína de la leche), ya en el almacenamiento de nutrientes que van a ser utilizados por el embrión (Las proteínas de las semillas de las plantas o las proteínas del huevo de las aves). En estos casos, las características físicas de la proteína son de importancia secundaria a su composición química. Por ejemplo, el gluten, proteína principal del trigo, es rico en glutamina, por lo que, comparativamente con otras proteínas, tiene un contenido en nitrógeno superior. Entre otras características distintivas, las proteínas de las semillas y las cecinas, presentan en común una tendencia a formar agregados mejor o peor definidos.

La proteína de nuestra dieta aporta los aminoácidos a partir de los cuales nuestro organismo sintetiza sus propias proteínas, los contribuyentes mas importantes de nuestros tejidos.

La acción de los enzimas hidrolíticos en el estómago y en el intestino delgado degrada las proteínas a sus aminoácidos constituyentes. Una vez absorbidos, ya en el torrente circulatorio, pasan a formar parte de la reserva

HOLOPROTEÍNAS
Globulares	Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas	Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas	Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante
Lipoproteínas	De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas	Nucleosomas de la cromatina Ribosomas
Cromoproteínas	Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

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