BIOMOLECULAS ORGÁNICAS

Característica de las moléculas orgánicas:

Poseer enlaces carbono-Hidrógeno

Estructura química complicada

Grupos de moléculas con las mismas funciones químicas y propiedades semejantes

Glúcidos

ORGANICOS Lípidos

Proteínas

Acidos nucléicos

GLUCIDOS

Llamados también: Hidratos de carbono

Formado por Carbono, hidrógeno y oxígeno

Fórmula general: (CH₂O)_n, siendo "n" un número entero

CLASIFICACION

Monosacáridos	Disacáridos	Polisacáridos
Glucosa	Sacarosa	Almidón
Fructosa	Maltosa	Glucógeno
Galactosa	Lactosa	Celulosa
Manosa		Quitina

Monosacáridos: Formado por 3 a 6 carbono

Triosas: C₃H₆O₃ Glicerol

Tetrosas: C₄H₈O₄ Eritrosa

Pentosas C₅H₁₀O₅Ribosa y desoxirribosa

Hexosas:C₆H₁₂O₆Glucosa, Fructiosa, galactosa

Propiedades físicas: Sabor dulce, solubles en agua, cristalizan.

Producen energía básica para el organismo.

Importancia Fisiológica: participan activamente en el Metabolismo energético

Glucosa: azúcar de uva o dextrosa. Presente: Jugos, Frutos, sangre,etc.

Fructuosa: Levulosa. Presente en los frutos. Procede: Hidrólisis sacarosa

Galactosa: azúcar de la leche. Procede: Hidrólisis de la lactosa

DISACARIDOS: Son los también los denominados azúcares. Son Glúsidos formados por dos moléculas de monosacáridos, unidos mediante el enlace glucosídico con pérdida de una molécula de agua, en un proceso reversible de Hidrólisis

MONOSACARIDOS DISACARIDOS

GLUCOSA + GLUCOSA MALTOSA + AGUA

C₆H₁₂O₆ + C₆H₁₂O₆ C₁₂H₂₂O₆ + H₂O

GLUCOSA + FRUCTUOSA SACAROSA + AGUA

C₆H₁₂O₆ + C₆H₁₂O₆ C₁₂H₂₂O₆ + H₂O

GLUCOSA + GALACTOSA LACTOSA + AGUA

C₆H₁₂O₆+ C₆H₁₂O₆ C₁₂H₂₂O₆ + H₂O

Propiedades Físicas: cristalizables, blancos, solubles en agua, sabor dulce. Absorbibles por la célula.

SACAROSA: Azúcar de remolacha y de la caña. Se forma por combinación de dos moléculas: una de glucosa y otra de fructuosa.

LACTOSA: Compuesta por una molécula de glucosa y otra de galactosa. Es el azúcar de la leche

MALTOSA: Compuesta por 2 moléculas de glucosa. Es el azúcar de la malta, es un producto intermediario de la degradación fermentativa del glucógeno y del almidón.

POLISACARIDOS

Resultan de la polimerización de "n" moléculas de monosacáridos con la pérdida de n moléculas de agua.

- Reserva de energía de animales y vegetales. ejemplo: glucógeno, almidón, insulina, y otros como la celulosa y la quitina tiene misión de sostén. Son insolubles en el agua; en general no suelen tener sabor dulce. Los polisacáridos más importantes son:

Almidón: Polisacárido de origen vegetal que se encuentra como reserva de los vegetales en frutas y raíces. Es insoluble en el agua fría, pero en caliente forma el llamado engrudo de almidón.

El almidón es el alimento más importante de todo el reino vegetal, tanto para los animales como para el hombre, por su alto poder energético.

Celulosa: Compuesto principal de la célula vegetal, (membrana celulósica) que junto con la lignina forma el tejido de sostén de los vegetales o sea la madera. Es insoluble en agua.; constituyen la materia prima para la industria de la seda artificial, plásticos, papel de filtro y explosivos.
Glucógeno: Llamado en ocasiones "almidón animal " porque constituye la reserva más extendida entre el reino animal. Se encuentra principalmente en le hígado y los músculos . El glucógeno al ser tratado con el agua da una disolución coloidal.

Quitina: Es un polisacárido de sostén que forma gran parte del exoesqueleto de los artrópodos, de las membranas de las bacterias.

TIPOS PRINCIPALES		REPRESENTANTES PRINCIPALES	FUENTES PRINCIPALES
SIMPLES	Monosacáridos	glucosa	miel, frutas, bebidas
		fructosa	Gaseosas, productos azucarados, leche.
		galactosa
	Disacáridos	sacarosa	azúcar de mesa, mermeladas, leche, cerveza, etc.
		maltosa
		lactosa
COMPLEJOS	Oligosacáridos	maltodextrinas	Bebidas energéticas para deportistas, bizcochos, etc.
		maltotriosa
	Polisacáridos feculentos	almidón	papas, batatas, pan, pastas, cereales, legumbres, banana.
		Féculas
	Polisacáridos fibrosos	celulosa	Salvado de trigo, de avena, frutas y verduras.
		Lignina
		Pectina

LIPIDOS

CONCEPTO DE LÍPIDO

Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos. Además pueden contener también fósforo, nitrógeno y azufre.

Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos

características:

Son insolubles en agua
Son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc.

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ).

Lípidos saponificables

D Simples

Acilglicéridos
Céridos

E Complejos

Fosfolípidos
Glucolípidos

Lípidos insaponificables

A Terpenos

B Esteroides

C Prostaglandinas

Ácidos Grasos

Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).

Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos:

Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) .

Los ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).

PROPIEDADES

Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales.
Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo).

Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas.

Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificación.

1. Lípidos: Saponificables

A. LÍPIDOS SAPONIFICABLES SIMPLES

Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno.

Acilglicéridos

Son lípidos simples formados por la esterificación de una,dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples

Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos:

los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso

los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos

los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos.

Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón.

Ceras

Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel,las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal.

B. LÍPIDOS SAPONIFICABLES COMPUESTOS

Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido.

Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son también moléculas anfipáticas.

Fosfolípidos

Se caracterizan pr presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática.

Algunos ejemplos de fosfolípidos

Glucolípidos

Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.

2. Lípidos: Insaponificables

A. Terpenos

Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar:

Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina.

Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K.

Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.

B. Esteroides

Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias:

Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D.

Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.

COLESTEROL

El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides

HORMONAS SEXUALES

Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos.

HORMONAS SUPRARRENALES

Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona, que actúa en el metabolismo de los glúcidos, regulando la síntesis de glucógeno.

c. Prostaglandinas

Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituída por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas.

Las funciones son diversas. Entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la coagulación de la sangre y cierre de las heridas; la aparición de la fiebre como defensa de las infecciones; la reducción de la secreción de jugos gástricos. Funcionan como hormonas locales

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS

Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:

Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo.Un gramo de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr.

Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de piés y manos.

Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.

Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos

PROTEÍNAS

Las proteínas, son compuestos cuaternarios formados de carbono hidrógeno, oxígeno y Nitrógeno, a los que se agrega casi siempre en pequeña proporción el Azufre y a veces fósforo, hierro, zinc y cobre. Son polímeros de alto peso molecular, y de una estructura compleja. Las unidades monoméricas que las componen se denominan aminoácidos, están unidos por un único tipo de enlace, el enlace peptídico, y la gama de diferentes aminoácidos esta estrictamente limitada en numero. Además, la cadena polipeptídica de las proteínas nunca es ramificada. La especial característica de las proteínas radica en la sutileza y diversidad de variaciones, tanto de estructura como de función que la "naturaleza" consigue a expensas de este modelo único.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS:

Estructura Primaria: Es la secuencia u orden característico de los aminoácidos en la cadena proteíca que se mantienen por el enlace peptídico.

H N-CH--COOH + H N--CH--COOH

ê ê

R' R"

O H

êê ê

H N-CH—C - N-CH--COOH

ê ê

R' R"

Cada proteína presenta una secuencia única de aminoácidos en una cadena de longitud definida. Las proteínas tienen plegamientos mas compactos y viene determinado por su secuencia aminoacídica, algunas proteínas constan de dos o mas cadenas polipeptídicas mantenidas unidas por enlaces no covalentes.

Estructura secundaria: Es la disposición espacial o conformación de la cadena polipeptídica de presentarse en forma de hélice, hoja plegada y al azahar. Dentro de la molécula, el exclusivo plegamiento de la cadena polipeptídica se mantiene por enlaces del hidrógeno. Son especialmente importantes en el mantenimiento de las ordenadas relaciones espaciales a lo largo de la cadena polipeptídica. Cuando estos se unen reiteradamente el oxígeno carboxilico de un aminoácido con el hidrógeno amínico del aminoácido situado tres restos a mas alejado de la cadena polipeptídica, el resultado es la bien conocida hélice a.

Estructura Terciaria: determinado por las interacciones que se establecen entre los diferentes radicales libres de los aminoácidos y que establecen asociaciones típicas entre aminoácidos, de la molécula polipeptídica.. Así tenemos los enlaces covalentes, también denominados puentes disulfuro, que se encuentran uniendo restos de cisteína.

NH NH

| |

CH--CH --S--S--CH --CH

| |

C=O C=O

Los aminoácidos poseen enlaces hidrofóbicos dirigidos hacia el centro de la molécula plegada, donde están rodeados de otros restos hidrofílicos, esto es un factor esencial para el mantenimiento del correcto plegamiento de la cadena polipeptídica

Las cadenas laterales de los aminoácidos en estructura helicoidales se orientan hacia el exterior (es decir, alejándose del eje de la hélice) y se forman entre ellas enlaces que estabilizan el completo plegamiento de la cadena polipeptídica en las proteínas globulares

Los grupos Aminos y Carboxilos se representan en forma ionizada, conocida como ión híbrido, que es la que predomina a valores neutros de pH.

Estructura Cuaternaria: determinado por la unión de varias cadenas peptídicas, que se enrollan entre sí formando subunidades y estas se unen mediante puentes disulfuro, enlaces salinos o de hidrógeno.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

Cualquiera que sea el papel biológico desempeñado por una proteína determinada, siempre depende del correcto plegamiento del esqueleto de la cadena, que permite mantener las correctas relaciones espaciales entre las cadenas laterales de sus aminoácidos. No es sorprendente que los valores extremos de pH, así como elevadas temperaturas, rompan las fuerzas que mantienen este correcto plegamiento, produciéndose la "desnaturalización" de la proteína. En pocos casos puede conseguirse que proteínas muy puras recuperen su correcta organización tras una desnaturalización, pero en los alimentos es muy poco probable que esto ocurra. Es mucho mas probable que las proteínas desplegadas interaccionen unas con otras, lo que conduce a precipitación, solidificación o formación de galés. Por ejemplo cuando la clara del huevo, constituida casi exclusivamente por agua (88%)y proteína (12%) se calienta, la desnaturalización da lugar a una sólida red de gel en la que queda atrapada el agua. Las desnaturalización proteica en los alimentos no es necesariamente indeseable. Las verduras se escaldan con vapor o en agua hirviendo, antes de ser congeladas para inactivar ciertas enzimas, particularmente la lipooxigenasa.

Gelificación es un proceso por el cual las proteínas tienen la capacidad de absorber agua y que es favorecido por la presencia de los enlaces de hidrógeno y los grupos ionizables.

La hidrólisis es un mecanismo enzimático, químico por el cual se rompe el enlce peptídico.

Clasificación de las Proteínas:

a) Proteínas simples: compuesto de sólo aminoácidos o sus derivados. Ejemplo: Albúminas (albúmins del huevo, suero), Globulinas (seroglobulinas y ovoglobulinas), Glutelinas: (trigo), Prolaminas (zeina del maíz y gliadina del trigo), Escleroproteínas (colágeno, queratina, gelatina), Histonas (nucleohistonas del timo), Protaminas ( salmina y esturina)

b) Proteínas Conjugadas: Son proteínas unidas a algunas sustancias no proteícas (llamado Grupo Prostético). Son: Nucleoproteínas (nucleína), Glucoproteínas y Mucoproteínas proteíans con grupo prostético de tipo carbohidrato (mucina de la sangre), Fosfoproteína (caseína), Cromoproteína (hemoglobina, hemocianina, flavoproteínas), Lipoproteínas (prot. unida al colesterol), Metalopropteínas (cobre: ceruplasmina)

c) Proteínas derivadas:

Primarios; proteínas coagulables obtenidas por desnaturalización. Ejem. Proteasas. Secundarios Proteínas obtenidas por hidrólisis parcial o completa. Ejem: Proteosas, peptonas y eptidos.

FUNCION
Estructural	Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.
Enzimatica	Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
Hormonal	Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas
Defensiva	Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno
Transporte	Hemoglobina Hemocianina Citocromos
Reserva	Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche esz

Las proteínas desempeñan numerosas funciones en los sistemas vivos. Las enzimas, catalizadores de los que dependen todas las reacciones químicas que tienen lugar en todos los procesos de la vida, son proteínas. Las moléculas transportadoras, como por ejemplo la hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre, o las permeasas, que controlan el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, a menudo contra gradiente de concentración, también son proteínas. Otro grupo de proteínas son las inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos que proporcionan las defensas de los animales frente a los microorganismos invasores. Estas tres clases de proteínas, siendo con mucho las enzimas las mas numerosas, se caracterizan por su capacidad para unirse específicamente a otras moléculas como parte de su función fisiológica. En términos estructurales, presentan en común una organización globular de sus cadenas polipeptídicas. La mioglobina, como muchas otras proteínas transportadoras y enzimas, tiene un grupo prostético es decir, un componente no proteico que participa en la función transportadora o catalítica

El colágeno es una proteína en la que se excluye toda posibilidad de ordenamiento plegado, globular y compacto. En su lugar se puede esperar una molécula extendida muy ordenada. Las proteínas con este tipo de configuración desempeña un papel estructural en los tejidos animales y una de ellas, el colágeno, tiene una influencia decisiva sobre la estructura de la carne

Un tercer grupo incluye aquellas que desempeñan una función nutricional, ya sea en la transmisión de nutrientes de la madre a las crías (la caseína de la leche), ya en el almacenamiento de nutrientes que van a ser utilizados por el embrión (Las proteínas de las semillas de las plantas o las proteínas del huevo de las aves). En estos casos, las características físicas de la proteína son de importancia secundaria a su composición química. Por ejemplo, el gluten, proteína principal del trigo, es rico en glutamina, por lo que, comparativamente con otras proteínas, tiene un contenido en nitrógeno superior. Entre otras características distintivas, las proteínas de las semillas y las cecinas, presentan en común una tendencia a formar agregados mejor o peor definidos.

La proteína de nuestra dieta aporta los aminoácidos a partir de los cuales nuestro organismo sintetiza sus propias proteínas, los contribuyentes mas importantes de nuestros tejidos.

La acción de los enzimas hidrolíticos en el estómago y en el intestino delgado degrada las proteínas a sus aminoácidos constituyentes. Una vez absorbidos, ya en el torrente circulatorio, pasan a formar parte de la reserva

HOLOPROTEÍNAS
Globulares	Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas	Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas	Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante
Lipoproteínas	De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas	Nucleosomas de la cromatina Ribosomas
Cromoproteínas	Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

LOS AMINOÁCIDOS

Son las unidades monoméricas de las proteínas. Se obtienen por hidrólisis. Existen 20 aminoácidos y de cuya combinación entre ellas se originan las proteínas típicas para cada organismo. Poseen una función amígeno y una carboxílica en un mismo átomo de carbono.

R NH

| |

H N--C--H o H--C--COO

| |

COOH R

Excepto la prolina y la hidroxiprolina, todos los aminoácidos que constituyen las proteínas, tienen la misma formula general.

Los aminoácidos libres tienen interés porque algunos contribuyen al aroma y sabor de algunos alimentos.

Otros aminoácidos, hidroxiprolina e hidroxilisina, se presentan en ciertas proteínas estructurales, incluyendo el colágeno.

Los aminoácidos pertenecen a la serie L, también existen en la naturaleza D-aminoácidos, pero no en las proteínas.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Existen varios sistemas de clasificación de los aminoácidos pero es mas útil estudiarlos en función de las propiedades de sus cadena laterales, que en función de sus estructuras químicas

1) Con cadenas laterales alifáticas: Glicina, valina,leucina, Isoleucina

2) Con cadenas laterales que contienen grupos hidroxilos: Serina y treonina

3) Con cadenas laterales que contienen átomos de azufre: Cistina, Cisteina y metionina.

4) Con cadenas laterales que contienen grupos ácidos: Aspartico y Glutámico.

5) Con cadenas laterales que contienen grupos básicos: Arginina, lisina, histidina.

6) Con cadenas laterales que contienen anillos aromáticos.

7) Iminoácidos: Prolina, hidroxiprolina

color marrón= aminoácidos hidrófobos; color verde= aminoácidos polares;
color fuchsia = aminoácidos ácidos; color turquesa = aminoácidos básicos

ENZIMAS
CONCEPTO DE ENZIMA

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

CATALIZADOR

Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

En una transformación dada de "A" a "P" , "A" representa las moléculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energía que los separa; si no es por ella, A no existiría, puesto que no sería estable y se habría transformado en P. Este escollo es una barrera energética, la energía de activación (Ea), que corresponde al estado de transición.

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.

Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el

Estado de transición.

E + S

E + P

El sustrato se une al enzima a través de numerosasinteracciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc, en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituído por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan:

Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.

Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

VITAMINAS

Algunas vitaminas son necesarias para la actuacisn de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabslicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabslicos, como puede verse en la tabla adjunta:

VITAMINAS	FUNCIONES	Enfermedades carenciales
C (acido ascsrbico)	Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la smntesis de colageno	Escorbuto
B1 (tiamina)	Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos	Beriberi
B2 (riboflavina)	Constituyente de los coenzimas FAD y FMN	Dermatitis y lesiones en las mucosas
B3 (acido pantotinico)	Constituyente de la CoA	Fatiga y trastornos del sueqo
B5 (niacina)	Constituyente de las coenzimas NAD y NADP	Pelagra
B6 ( piridoxina)	Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.	Depresisn, anemia
B12 (cobalamina)	Coenzima en la transferencia de grupos metilo.	Anemia perniciosa
Biotina	Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos.	Fatiga, dermatitis...

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.

La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.

El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza.

CLASIFICACION DE ENZIMAS

Oxido-reductasas (Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

Grupos aldehidos

Grupos acilos

Grupos glucosilos

Grupos fosfatos (kinasas)

Hidrolasas (Reacciones de hidrslisis)

Transforman polmmeros en monsmeros.

Actuan sobre:

Enlace ister

Enlace glucosmdico

Enlace peptmdico

Enlace C-N

Liasas
(Adicisn a los dobles enlaces

Entre C y C

Entre C y O

Entre C y N

Isomerasas

(Reacciones de isomerizacisn)

Ligasas

(Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O

Entre C y S

Entre C y N

Entre C y C

LOS ACIDOS NUCLEICOS

Son cadenas largas de subunidades similares, pero no idénticas, llamadas nucleótidos.

FUNCIONES:

Reproducción celular, Síntesis de proteínas, y Transmisión de los caracteres hereditarios de generación a generación.

TIPOS:

Acido desoxirribonucleico (ADN)

Acido Ribonucleico (ARN)

COMPOSICION

Estan formados por una cadena de Polinucleótidos. Todos los nucleótidos tienen una triple estructura: un azúcar de 5 carbonos (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada que difiere entre los nucleótidos:

Los Nucleótidos resultan de la combinación de una molécula de ácido fosfórico y un nucleósido.

Los nucleósidos son compuestos que se forman por la unión de una base nitrogenada con una pentosa.

Las Bases Nitrogenadas son compuestos químicos orgánicos derivados de la pirimidina y de la purina. Se presentan en dos tipos:

*Bases Pirimídicas*		*Bases Púricas*
CITOSINA	C	ADENINA	A
TIMINA	T
URACILO	U	GUANINA	G

ESTRUCTURA MOLECULAR DE UN ACIDO NUCLEICO

ADN: formado por la pentosa desoxirribosa y las bases nitrogenadas: Citosina, Timina, Adenina y Guanina. Estos componentes se disponen en combinan de la siguiente manera:

Adenina: Timina

Guanina : Citocina

El esquema presenta una estructura plana, sin embargo la verdadera presentación es como doble hélice, semejante a una escalera, en donde los escalones son las bases nitrogenadas y los pasamanos sería las pentosas y los ácidos fosfóricos.

ARN: es un ácido nucleico que en lugar de la Timina pesee Uracilo y su pentosa es una Ribosa.

Las cadenas de nucleótidos de la ribosa, se copian del depòsito central del ADN. El ARN lleva la información genética del ADN hacia el citoplasma y dirige la síntesis de proteínas.

El ADN tiene la información para hacer las proteínas de la célula. Ya que muchas de estas proteínas funcionan como enzimas en las reacciones químicas que tienen lugar en la célula,todos los procesos celulares dependen, en última instancia, de la información codificada en el ADN.

En el proceso de síntesis de proteínas, existe una molécula, el ARN, que actúa de intermediaria. Por lo tanto, en el proceso de expresión de la información contenida en los genes hay dos etapas:

ADN - ARN - PROTEÍNAS

La primera se denomina TRANSCRIPCIÓN y la segunda TRADUCCIÓN Esto se ha dado en llamar el "dogma central de la Biología Molecular"

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